CD163　is　an　endocytic　receptor　specifically　expressed　in　monocytes/macrophages　and　belongs　to　class　B　of　the　scavenger　receptor　cysteine-rich　(SRCR)　superfamily　(SRCR-SF).　It　plays　critical　roles　in　various　physiological　and　pathological　pathways.　In　this　study,　the　fifth　SRCR　domain　(SRCR5)　of　porcine　CD163　(pCD163)　was　expressed　in　Pichia　pastoris　system.　The　recombinant　protein　was　homogeneous　after　purification　by　metal-affinity　and　size-exclusion　chromatography.　The　purified　protein　was　then　assayed　for　its　biological　function.　Single　crystals　of　pCD163　SRCR5　were　obtained　under　the　condition　of　25%　PEG　4000,　0.1　M　citric　acid　pH3.5　and　its　structure　was　finally　determined　at　1.80　angstrom.　All　these　results　provide　functional　pCD163　SRCR5　in　large　quantity　for　future　research,　and　enrich　the　structural　details　for　CD163　and　the　SRCR-SF.