Bradykinin,　(des-Arg(9))-bradykinin　and　bradykinyl-VAPAS,　were　identified　in　the　skin　secretion　of　the　piebald　odorous　frog,　Odorrana　schmackeri.　Using　3＇-　and　5＇-RACE　reactions,　bradykinin　precursor　cDNA　was　cloned　and　found　to　contain　an　open-reading　frame　of　311　amino　acid　residues.　The　preprobradykinin　was　found　to　consist　of　a　putative　signal　peptide　of　approximately　20　amino　acid　residues,　followed　by　seven　tandem　repeat　coding　domains　of　43-44　amino　acids.　Bradykinin　and　its　C-terminal　extended　molecular　form　were　encoded　on　this　single　precursor　and　could　be　generated　by　differential　post-translational　processing.　(C)　2003　Elsevier　Inc.　All　rights　reserved.