In　this　study,　a　novel　cellulase　gene,　CelL7,　was　cloned　from　the　marine　bacterium　Zobellia　sp.　B2.　Furthermore,　a　fusion　gene,　CelL7-CBM3,　was　constructed　by　fusing　a　carbohydrate-binding　module　family　3　(CBM3)　to　CelL7　and　heterologously　expressed　in　Escherichia　coli　BL21.　The　expressed　fusion　protein　was　purified　by　affinity　column　chromatography.　The　full　length　of　the　CelL7　gene　was　1　077　bp,　encoding　358　amino　acid　residues,　and　the　theoretical　molecular　mass　of　the　encoded　protein　was　40.39　kDa.　The　specific　enzyme　activities　of　CelL7　and　CelL7-CBM3　were　2　249.81　and　2　915.75　U/mg,　respectively.　The　optimal　reaction　temperatures　for　both　enzymes　were　50　℃,　and　the　optimal　pHs　were　5.0　and　5.5,　respectively.　Mn2+　and　Fe2+　activated　the　activity　of　CelL7,　while　Cu2+　inhibited　it.　CelL7　was　capable　of　degrading　carboxymethyl　cellulose　sodium,　cellobiose,　and　xylan.　When　sodium　carboxymethyl　cellulose　was　used　as　a　substrate,　the　Michaelis-Menten　constant　(Km)　of　CelL7-CBM3　was　11.70　mg/mL,　which　was　lower　than　that　of　CelL7　(Km　=　13.23　mg/mL),　indicating　that　the　fusion　enzyme,　with　an　added　binding　domain,　exhibited　enhanced　affinity　for　carboxymethyl　cellulose　sodium.　The　maximum　reaction　rate　(Vmax)　was　175.44　mg/(mL·min),　the　catalytic　constant　(Kcat)　was　2.78　s-1,　and　the　Kcat/Km　was　0.24　mL/(mg·s),　which　were　comparable　to　those　of　CelL7.　Biofilm　clearance　experiments　showed　that　concentrations　of　CelL7　ranging　from　10.0　to　60.0　μg/mL　and　those　of　CelL7-CBM3　ranging　from　30.0　to　60.0　μg/mL　were　effective　in　dispersing　biofilm　and　reducing　the　amount　of　biofilm.　©　2025　Chinese　Chamber　of　Commerce.　All　rights　reserved.