以极稀到亚浓调控的原始聚集态(0.01~10　mg/m　L)小麦面筋蛋白溶液为研究对象,分析在湿热柠檬酸脱酰胺过程中,随着小麦面筋蛋白的浓度和脱酰胺时间的变化,小麦面筋蛋白聚集态的变化行为和结构差异。研究发现改性小麦面筋蛋白的脱酰程度、水解度、表面疏水性随着原始聚集度的降低和脱酰胺时间的增加而增大;随着蛋白浓度的降低和脱酰胺时间的增加,α-螺旋结构向β-转角和β-折叠的转变,蛋白结构发生红移。Zeta电位、SDS-PAGE、FTIR和内源性荧光的结果表明:在脱酰胺处理过程中小麦面筋蛋白的原始聚集态对蛋白结构的展开以及氢离子与酰胺基团和肽键的接触有显著影响,且氢离子易于与高分子质量的麦谷蛋白亚基接触并水解其肽键。