酶法改性能够有效提升大豆蛋白的凝胶性。为了探讨谷氨酰胺转氨酶（transglutaminase,　TGase）预交联对盐诱导大豆分离蛋白凝胶性的影响，通过控制酶浓度、预交联时间制备不同预交联程度的大豆分离蛋白（soy　protein　isolate，SPI）溶液，并研究其在CaSO4作用下的成胶性能。结果显示，与未经TGase处理的SPI相比，TGase适度预交联能够显著提升SPI凝胶品质。经3~5　U/g　TGase预交联20　min或3　U/g　TGase预交联20~30　min后，SPI凝胶性得到了不同程度的提升，其中弹性模量、屈服应力、屈服应变、持水率最大分别提高了124.6%、269.0%、135.0%及53.0%。然而，过度预交联产生过大的蛋白聚集体，导致最终形成的凝胶结构粗糙、多孔，凝胶强度、持水力等显著下降（P＜0.05）。由此可见，合理利用TGase对蛋白进行预交联处理能够改善SPI凝胶制品品质，对于TGase在食品工业中的应用及传统豆制品质构改良具有重要的指导意义。