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在pH8.5、37℃、酶与底物质量比0.5％的条件下用胰蛋白酶水解乳清分离蛋白(WPI)5 h制备水解物(WPH).通过控制环境条件,即添加不同盐(NaCl、KCl、CaCl2、MgCl2),改变离子强度(0.1 mol/L和1 mol/L),pH值(3～7)以及热处理来调控O/W界面处肽的组成.采用质谱法鉴定肽的组成,激光衍射法测量乳液的粒度分布及STEP技术测定乳液的稳定性,从而评估界面处肽的组成特性及相互作用对WPH乳化性的影响.结果表明,pH3时,因离子强度增大而引起的电荷屏蔽作用导致WPH乳液发生显著聚集,而pH7时离子强度对WPH乳化性的影响不显著,热处理则显著降低了其乳化性.此外,在WPH等电点(pH4)时,热处理显著提高了WPH的乳化性,尤其是添加CaCl2的样品组.综合不同pH条件下析出肽的组成及乳化性分析,研究发现来自β-Lg的肽段f(41～60)、f(71～91)、f(78～101)对WPH的乳化特性有重要贡献.
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中国食品学报
ISSN： 1009-7848
CN： 11-4528/TS
Year： 2023
Issue： 3
Volume： 23
Page： 99-110
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