在pH8.5、37℃、酶与底物质量比0.5%的条件下用胰蛋白酶水解乳清分离蛋白（WPI）　5　h制备水解物（WPH）。通过控制环境条件，即添加不同盐（NaCl、KCl、CaCl_2、MgCl_2），改变离子强度（0.1　mol/L和1　mol/L）,pH值（3～7）以及热处理来调控O/W界面处肽的组成。采用质谱法鉴定肽的组成，激光衍射法测量乳液的粒度分布及STEP技术测定乳液的稳定性，从而评估界面处肽的组成特性及相互作用对WPH乳化性的影响。结果表明，pH3时，因离子强度增大而引起的电荷屏蔽作用导致WPH乳液发生显著聚集，而pH7时离子强度对WPH乳化性的影响不显著，热处理则显著降低了其乳化性。此外，在WPH等电点（pH4）时，热处理显著提高了WPH的乳化性，尤其是添加CaCl_2的样品组。综合不同pH条件下析出肽的组成及乳化性分析，研究发现来自β-Lg的肽段f(41～60)、f(71～91)、f(78～101)对WPH的乳化特性有重要贡献。