【目的】克隆交替假单胞菌(Pseudoalteromonas　sp.)BYS-2的褐藻胶裂解酶基因,实现其在大肠杆菌细胞中异源表达,对分离纯化的重组酶进行酶学性质研究。【方法】以交替假单胞菌BYS-2菌株基因组DNA为模板,克隆得到褐藻胶裂解酶基因alg738,构建重组基因工程菌BL21(DE3)/p　ET22b-alg738,诱导表达,表达产物通过Ni-NTA树脂纯化后进行酶学性质研究。【结果】重组酶的最适反应p　H为8.0,在p　H　6.0-9.0范围内37°C保温1　h仍能保持84%以上的相对酶活力,具有较好的p　H稳定性;最适反应温度为45°C,热稳定性实验显示在37°C下保温60　min其残余酶活力仍达66.6%;在5　mmol/L浓度下,Na∽+、Mg∽(2+)、Mn∽(2+)对该酶具有明显的促进作用,Ni∽(2+)、Co∽(2+)、Cu∽(2+)、Hg∽(2+)、Zn∽(2+)、EDTA、β-巯基乙醇、SDS具有明显的抑制作用。动力学参数Km、Vmax分别为1.11　g/L和0.011　g/(L·min),底物特异性分析表明该重组酶为偏好聚甘露糖醛酸钠(Poly　M)裂解作用的双功能酶。【结论】重组褐藻胶裂解酶具有良好的酶学特性,为褐藻胶裂解酶的开发应用打下基础。