从海洋细菌Zobellia　sp.B2中克隆新型纤维素酶CelL7基因,同时添加碳水化合物结合模块家族3(carbohydrate-binding　module　family　3,CBM3)基因构建融合基因CelL7-CBM3,并实现其编码的融合蛋白CelL7-CBM3在大肠杆菌BL21中实现异源表达,利用亲和层析柱获得纯化蛋白.CelL7基因序列全长1　077　bp,编码358　个氨基酸残基,理论蛋白分子质量为40.39　kDa.CelL7和CelL7-CBM3的比酶活力分别为2　249.81　U/mg和2　915.75　U/mg.CelL7与CelL7-CBM3的最适反应温度均为50℃,最适pH值分别为5.0和5.5,Mn2+和Fe2+能激活CelL7,Cu2+抑制CelL7的活力,CelL7可降解羧甲基纤维素钠、纤维二糖和木聚糖.以羧甲基纤维素钠为底物时,CelL7-CBM3的米氏常数(Km)为11.70　mg/mL,较CelL7的Km(13.23　mg/mL)有所降低,表明添加结合结构域后的融合酶对羧甲基纤维素钠的亲和力增强;最大反应速率(Vmax)为175.44　mg/(mL·min),催化常数(Kcat)为2.78　s-1,Kcat/Km为0.24　mL/(mg·s),与CelL7相比变化不大.生物膜清除实验表明,10.0～60.0　μg/mL的CelL7和30.0～60.0　μg/mL　CelL7-CBM3能够有效分散生物膜,减少生物膜量.