为了改善大豆分离蛋白(soy　protein　isolate,SPI)凝胶品质,提出了一种两步制备凝胶的新方法:首先利用3种不同浓度(0～15　mmol/L)的硫酸盐(CaSO4、MgSO4和ZnSO4)对SPI进行预聚集处理,然后通过添加CaSO4至盐离子总浓度为35　mmol/L使蛋白质凝胶化,并探讨了不同盐离子预聚集对SPI结构及凝胶特性的影响.结果表明:盐离子与蛋白质分子之间的相互作用是自发的吸热反应,由熵变驱动,滴定ZnSO4引起的热量变化较CaSO4和MgSO4更为剧烈;盐离子的加入引起了SPIα-螺旋结构含量上升,β-折叠结构含量下降及荧光强度降低.在同一浓度条件下,经ZnSO4诱导的SPI聚集体颗粒的粒径、表观黏度均显著大于其他两种盐离子(P＜0.05),说明Zn2+的聚集能力更强.流变性分析结果表明,相较于未经预聚集处理的SPI凝胶,经10.0　mmol/L　CaSO4、10.0　mmol/L　MgSO4、5.0　mmol/L　ZnSO4预聚集处理的SPI凝胶的弹性分别提高了49.5％、30.0％和59.9％,但蛋白质分子过度预聚集会导致凝胶强度的下降.利用不同盐离子对SPI进行适当预聚集处理能够有效提高蛋白质凝胶性能,研究结果旨在为SPI凝胶制品质构性质的改良提供一种绿色、简洁的新思路.